粗面内质网的功能 蛋白质转运 细胞生物学

图9-24 Bip在ER腔中的作用

　　Bip与转运到ER中蛋白的疏水部分结合，防止蛋白质的变性或降解，使其正确地折叠。结合有蛋白质的Bip在ATP水解后释放被结合的蛋白，如果释放的蛋白仍然是未折叠的，Bip将重新与这种蛋白结合。Bip还可帮助两种不同的蛋白共同装配。

　　● Bip的第二个作用是防止新合成的蛋白质在转运过程中变性或断裂。通过重组DNA技术，将酵母中编码Bip蛋白的基因突变成温度敏感型后，当提高细胞培养温度时，Bip的功能就会丧失，蛋白质向ER的转移也会停止，推测由于Bip功能的丧失，导致蛋白质在ER中的聚集，抑制了新生肽向ER的转移。

　　■ 蛋白质在内质网中的修饰

　　新生肽进入ER腔之后除了要进行正确的折叠之外，还要经过各种不同的修饰之后才能运送到其它的部位。

　　● N-连接糖基化（N-linked glycosylation）

　　糖基化的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的天冬氨酸上，其氨基酸的特征序列是Asn-X-Ser/Thr（X代表任何一种氨基酸）， 由于糖是同天冬酰胺的自由NH2连接，所以将这种糖基化称为N-连接的糖基化（图9-25）。

图9-25 正在ER中合成蛋白质的N-连接糖基化

　　● 羟基化（hydroxylation）

　　除了N-连接糖基化以外，新生肽的脯氨酸和赖氨酸要进行羟基化，形成羟脯氨酸和羟赖氨酸，不过这种反应只是在少数蛋白上发生。在合成胶原的细胞中，脯氨酸和赖氨酸羟基化则是一个主要的反应。

　　● 形成脂锚定蛋白［医学教 育网 搜集整理］

　　新合成的蛋白质除了成为跨膜蛋白或ER腔中的游离蛋白外，还会通过酰基化同ER膜上的糖脂结合，将自己锚定在ER膜上。图9-26是新合成的ER蛋白被信号肽酶从ER上切割之后，立即通过羧基端与已存在于ER膜上的糖基磷脂酰肌醇共价结合，形成脂锚定蛋白的简化过程。形成的脂锚定糖蛋白通过进一步的运输成为质膜外侧的膜蛋白。

图9-26 蛋白质附着到糖基磷脂酰肌醇成为脂锚定蛋白

　　● 翻译后跨ER膜运输

　　某些蛋白质也可通过翻译后跨ER膜运输，由于这些蛋白的信号序列太短而无法与SRP相互作用， 它们主要是靠分子伴侣维持非折叠状态进行跨膜转运。关于翻译后跨ER膜运输的详细机理还不太清楚。

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