可作为蛋白质共翻译转移的信号被SRP识别，同时它也是起始转移信号。由于内含信号序列是不可切除的，又是疏水性，所以它是膜蛋白的一部分，如果共翻译转运蛋白质中只有一个内含信号序列，那么合成的蛋白就是单次跨膜蛋白（图9-21）。
图9-21 内含信号序列与单次跨膜蛋白的整合
内含信号序列首先作为信号序列与SRP一起将核糖体附着到内质网，然后作为起始转移信号与蛋白质转运通道结合引导新生肽的转移。在与转运通道结合过程中，始终保持具有较多正电荷氨基酸的一端朝向胞质溶胶一侧，由于它不能被切除，所以合成的是膜蛋白。（a） 内含信号序列作为起始转移信号，在保持信号序列中具有较多正电荷氨基酸一端朝向胞质溶胶面的情况下与羧基端的臂形成环，插入到转运通道中。（b）作用方式与（a）相同，只是内含信号序列中含较多正电荷一端与氨基端相反，所以要进行调整，在跨膜时保持正电荷一端朝向胞质溶胶面。
● 停止转移肽（stop-transfer peptide）与单次跨膜蛋白
单次跨膜蛋白的形成除了与含有内含信号序列有关外，终止转移肽也与单次跨膜蛋白的形成相关。
因停止转移信号的作用而形成单次跨膜的蛋白，那么该蛋白在结构上只有一个停止转移信号序列，没有内含转移信号，但在N-端有一个信号序列作为转移起始信号（图9-22）。
图9-22 终止转移信号与单次跨膜蛋白的形成
该蛋白在N-末端信号序列的作用下进行共翻译转运，当停止转移信号进入通道后，与通道内的结合位点相互作用，使通道转运蛋白失活，从而停止蛋白质的转运。由于N-末端的信号序列是可切除的，信号序列被切除后形成单次跨膜蛋白。
二次跨膜蛋白与多次跨膜蛋白
所谓二次跨膜就是在蛋白质中有两个跨膜的疏水区，多次跨膜则有多个起始跨膜信号与多个停止转移信号，它们的形成与内含信号序列和终止转移信号相关。
如果是二次跨膜，则含有一个内含信号序列和一个停止转移信号（图9-23）。
图9-23 二次跨膜蛋白的形成
内含信号序列形成一个跨膜区，停止转移序列形成一个跨膜区，二者相加就成为二次跨膜蛋白。
在了解了二次跨膜形成的方式之后，不难推测多次跨膜蛋白的形成一定含有多个内含信号序列和多个停止转移信号。
根据信号假说， 膜蛋白（单次和多次跨膜）是怎样形成的？
■ Bip在ER蛋白的转移和装配中的作用
研究发现进入内质网腔中的蛋白质片段很快被一些称为Bip的蛋白结合。
Bip蛋白是重链结合蛋白 （heavy-chain binding protein） 的简称，因为它能够同IgG抗体的重链结合。Bip是一类分子伴侣，属于Hsp70家族，在内质网中有两个作用。
●Bip同进入内质网的未折叠蛋白质的疏水氨基酸结合，防止多肽链不正确地折叠和聚合（图9-24）。
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