体，沉降系数为11S，含有分子量为72kd、68kDa、54kDa、19kDa、14kDa及9kDa的6条多肽和一个7S（长约300个核苷酸）的scRNA（图9-18）， 它的作用是识别信号序列，并将核糖体引导到内质网上。
图9-18 信号识别颗粒（SRP）的组成
● 停靠蛋白 （docking protein， DP）
即SRP在内质网膜上的受体蛋白，它能够与结合有信号序列的SRP牢牢地结合，使正在合成蛋白质的核糖体停靠到内质网上来。
■ 蛋白质共翻译转运的机理：信号假说
● 新信号假说的基本内容
补充修改后的信号假说比早期的信号假说更为合理， 这一假说的核心内容是： 核糖体同内质网的结合受制于mRNA中特定的密码序列（可以翻译成信号肽），具有这种密码序列的新生肽才能连同核糖体一起附着到内质网膜的特定部位。因此，核糖体同内质网的结合是功能性结合，具有功能性和暂时性，并受时间和空间的限制。正是由于这种结合保证了新合成蛋白的矢量释放。信号序列的两个基本作用是：①通过与SRP的识别和结合， 引导核糖体与内质网结合； ②通过信号序列的疏水性，引导新生肽跨膜转运。图9-19是修改后的信号假说的主要内容。
图9-19膜结合核糖体体的蛋白质合成与转运
● SRP、SRP受体功能的离体鉴定
任何假说都要经受得起实验的检验。假说中的SRP、SRP受体的功能都已有体外实验的证明。
请你设计一个离体实验证明SRP和SRP受体的功能。
● 信号肽跨膜的能量来源
研究证明SRP受体和SRP都是G蛋白，它们不仅将合成蛋白质的核糖体引导到内质网， 而且通过GTP-GDP的交换， 将内质网膜中的易位子（translocon）通道打开， 让信号序列与之结合（图9-20）。GTP 水解作为信号序列转运的能量来源。
■ 膜蛋白的共翻译转运机理
在粗面内质网上合成的蛋白质有两类：分泌蛋白和膜蛋白，膜蛋白的共翻译转运较为复杂，首先它要靠疏水区滞留在内质网上，另外膜蛋白分单次跨膜和多次跨膜；还有膜蛋白在膜上的定向问题，即羧基端和氨基端位于内质网膜的内侧（内质网腔面）还是外侧（胞质溶胶一侧），还是位于同一侧。
● 起始转移信号（start-transfer signal）
蛋白质氨基末端的信号序列除了作为信号被SRP识别外， 还具有起始穿膜转移的作用。在蛋白质共翻译转运过程中，信号序列的N-端始终朝向内质网的外侧，插入蛋白质转运通道后与通道内的信号序列结合位点（受体）结合，其后的肽序列是以袢环的形式通过运输通道。［医学教 育网 搜集 整理］
● 内含信号序列（internal signal sequence） 与单次跨膜蛋白
内含信号序列又称内含信号肽（internal signal peptides），它不位于N-末端，但具信号序列的作用，故称为内含信号序列。它
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