rns等通过Leo-A1单抗亲和层析的方法从血小板上纯化了PTA1分子，并进行了蛋白部分序列测定，证实PTA1分子为一全新的分子。通过纯化的PTA1分子再次免疫制备了抗PTA1的单克隆抗体NEWE1和NEWI1〔3〕。而后通过免疫沉淀证实从血小板、Jurkat细胞和T细胞上沉淀下来的分子是相同的。采用流式细胞仪检测发现Leo-A1和NEWE1能结合到PMA刺激的Jurkat细胞膜表面，并且平均荧光强度相同，但NEWI1不能在PMA刺激的Jurkat细胞膜表面着色，当增加Jurkat细胞膜通透性后，NEWI1能使Jurkat细胞着色，并且获得与Leo-A1和NEWE1相同的荧光强度，表明NEWI1识别的表位位于PTA1胞浆区。
用Leo-A1单抗进行的血小板裂解物免疫沉淀证实PTA1相对分子质量为(65～70)×103，蛋白带并不均一。O’Farrell双维电泳（two dimensional gel analysis）表明从活化T细胞免疫沉淀得到的PTA1分子为一弥散产物，pI范围为4.0～6.5，而血小板来源的PTA1分子的pI为3.5～4.2，其差别可能是由于糖基化不同造成的，用神经氨酸酶切除唾液酸后，两种来源的PTA1分子pI均转变为8.0，相对分子质量减少为(60～65)×103〔4〕。Burns等还发现，在不同的细胞系及不同的刺激条件下，通过免疫沉淀有2～3种相关蛋白同PTA1分子共沉淀下来，相对分子质量为(65～90)×103不等，pI4.0～6.5。当用Leo-A1单抗及不同血小板活化剂刺激血小板时，PTA1被快速磷酸化，同时相关蛋白中的部分分子也发生了低水平的磷酸化〔4，7〕。但这些共沉淀分子的特性、作用及结构仍不清楚。这些附加蛋白在人类嗜T淋巴细胞Ⅰ型病毒感染的HUT102B2细胞系中总能被免疫沉淀下来，在PHA刺激的T细胞中有时能沉淀下来，而在Jurkat细胞系中未能沉淀下这种蛋白。这些蛋白的发现总与肌动蛋白（actin）同时存在，提示这些蛋白定位于细胞内。
用125I标记PMA刺激的Jurkat细胞及血小板胞膜，再用磷酸肌醇磷脂酶C（phosphatidyl inositol phospholipase C）处理细胞，然后在Jurkat细胞上清中可以检测到从细胞膜上释放的PTA1抗原，表明PTA1分子至少是部分通过糖基磷脂酰肌醇（glycosyl phosphatidyl inositol, GPI）方式锚定于细胞膜上的。其它参与细胞信号转导的膜表面分子中，有部分是通过GPI方式锚定于细胞膜表面的。而在血小板上清中未发现PTA1抗原的释放，可能血小板PTA1分子主要以跨膜方式连接于血小板胞膜上，另一种可能是血小板胞膜对外源性酶的作用不敏感。
PTA1的表达及表达调节
已获得的实验证据表明，PTA1主要表达于巨核/血小板谱系、活化T细胞、NK细胞、单核细胞、胸腺细胞、及多种转化的造血细胞系。PTA1较高水平地表达于血小板，平均1 200个分子/每个血小板〔4〕。PTA1在巨核/血小板谱系有组成性表达，并且受到TPA（PKC激活剂）及PHA的上调。在部分白血病细胞系中，PTA1具有异质性表达(如红白血病细胞TF-1、巨核细胞Dami及HEL组成性表达PTA1，而红白血病细胞K562不表达PTA1〔9〕。上述结果提示，PTA1可能与髓样干细胞→CFU-GEMM→巨核细胞→血小板的发育过程及功能有关。另外，某些T细胞杂交瘤、T细胞白血病细胞高表达PTA1，HUT-102B2细胞系表达较高水平的PTA1，长臂猿细胞系MLA-144也高表达PTA1分子〔8〕。
PHA活化的正常T细胞及混合淋巴细胞反应中的活化T细胞表达PTA1分子，并受细胞因子及其它活化剂的调节，其中IL-1α、IL-1β、IL-2、IL-3、TNF-α及佛波酯PMA（phorbol ester）均对PTA1表达有上调作用。IL-1和IL-2最佳反应剂 量为200U/ml，PMA的最佳浓度为20～50ng/ml。几乎所有的刺激实验均表明PTA1在刺激后半小时至1小时内引起Leo-A1 McAb结合的减少，随后在10～20小时内PTA1的表达达到高峰。TGF-β对PTA1的表达有下调作用〔3〕。
PMA和IL-2对PTA1表达的上调作用依赖于蛋白质的合成。100μg/ml放线菌酮（cycloheximide）即完全抑制了IL-2和PMA对PTA1表达的诱导。而IL-1的刺激实验有所不同，在实验早期PTA1的表达没有减少，表达的高峰在刺激后7～8小时，15～18小时后降回本底水
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