蛋白是否真的没有发生改变呢？答案是否定的。 近年来，我们从肌肉中已经筛选到5个新的基因片段，并证实其中有3个基因在正常人与MG患者肌肉中的表达有明显的差异［3］。最近我们用SDS-PAGE分析了PBS提取的正常人骨骼肌及MG患者骨骼肌的蛋白成分，发现正常人肌肉中有一个相对分子质量约25 000的蛋白的水平明显高于MG患者肌肉。在本研究中，我们改用肌球蛋白提取液Gubstraub溶液提取正常与MG患者肌肉的蛋白成分，亦发现MG患者肌肉中相对分子质量约25 000蛋白谱带水平明显低于正常肌肉，经扫描计算，该谱带密度在正常人肌肉与MG患者肌肉中的差异有非常显著意义（P＜0.001）。双向电泳显示，该谱带是由数个等电点十分接近的蛋白成分构成（图2A），并且它们不是肌球蛋白的轻链成分（图2B）。
在过去的研究中，我们曾对正常及交叉神经支配的大鼠快、慢肌单纤维的肌球蛋白轻链特征进行过探讨。发现在正常大鼠中，快肌和慢肌的收缩速度和肌球蛋白轻链的数目是由快、慢肌本身决定的，与肌纤维的ATP酶染色分型无关［12］。在交叉神经支配后，即快肌用慢肌神经支配，慢肌用快肌神经支配后，原先为快肌的肌球蛋白轻链类型随时程逐渐转变为慢肌的轻链类型；反之，原先为慢肌的轻链类型则转变为快肌的轻链类型［13］。因此，我们认为神经支配对肌肉的收缩起着十分关键的作用。然而，对MG患者肌肉而言，它们仍受神经的支配，为何其收缩功能却发生了明显的改变呢？用AChR功能的丧失解释MG患者肌肉衰弱与易疲劳的原因似乎很有道理，但是为何MG患者经血浆置换、药物治疗甚至休息后，肌肉的收缩状况会得以改善？即使改善是短暂的。此外，为何AChR抗体阴性患者临床表现亦与A
ChR抗体阳性患者相同。我们认为，MG患者肌肉的收缩功能发生障碍的原因除AChR 功能丧失外，势必还有其他原因，很可能与MG肌肉内的某些物质缺乏，或者合成与消耗的失衡有很大关系。尽管目前我们尚未能确定用Gaubstraub溶液提取的肌肉蛋白和用PBS提取的肌肉蛋白成分中所发现MG缺少的25 000蛋白是否为同一物质，但由于它们在MG患者肌肉中明显缺少，就有必要阐明该蛋白缺少的原因以及它与MG发病和发展的关系，并对该蛋白的结构与功能进行深入的研究。 需要指出的是，为了更客观地反映出正常与MG肌肉蛋白成分是否存在差异，在本研究中，我们采用了双盲法进行电泳分析和谱带密度扫描。在进行常量分析的同时，也采用了超微量分析，以保证本研究结果的客观性、可比性。然而，MG患者肌肉中25 000蛋白的减少是否具有特异性，以及它在肌无力发病机制中的意义有待进一步研究。
参考文献
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