链毒素 aB家庭有相识性，毒素的一半为酶促活性部分（ a），另一半为受体粘附和转移部分（ b）。 vacA也和其他 aB毒素一样，在发挥毒素作用前，先要粘附和内化。 phadnis发现抑制 h+-ATP酶后，可抑制 tox+对细胞的空泡毒作用，同时发现 vacA蛋白的亲水侧面缺乏任何已知的膜旋转区，从而否定了以前推测的毒素通过穿越细胞膜和产生通道而致空泡毒作用[5，13]。 garner的研究发现， vacA毒素能被粘附到靶细胞，并被靶细胞内化，在细胞内表达而产生空泡作用[16]。两型毒素（ m1、 m2）与细胞的粘附区是不同的，而由于两型蛋白的主要区别在序列的中区，可见中区是粘附的主要因素；同时也说明， vacA型别不同的 hp对细胞产生的毒素活性主要信赖于不同的细胞受体的粘附。 rK-13和人胃上皮细胞表达 m1和 m2受体，而 hela细胞仅表达 m1受体， vacA毒素的每一型均有相应的受体存在。 yahiro等已鉴定出一个潜在的140kD膜相关蛋白的受体[17]。 综上所述， m1型和 m2型对细胞均有空泡毒作用，只是由于不同的细胞有不同受体，而使其有不同表现，这与流行病学资料相一致。 vacA毒素的中区表现型决定了与不同细胞特异性受体的结合，从而产生空泡毒作用。空泡毒素是显示两个不同受体结合点的细菌毒素。从基因表型水平进一步了解 vacA毒素活性能更全面地反映 hp设计和研究。晚近有文献报道， hp及其毒素抑制表皮生长因子（ eGF）与其受体（ eGFr,PTK）的结合，从而引起酪氨酸磷酸化，扰乱了上皮细胞的信号传导，使上皮损伤[18，19]。 eGFr是否亦为 vacA毒素的受体， vacA毒素与其受体结合后的后续过程如何，亦需进一步研究。
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