1个17～29个氨基酸的单序列区、77～87个氨基酸的前肽、含有锌离子结合位点的催化区、5～50个氨基酸并富含脯氨酸的铰链区和约有200个氨基酸编码底物特异性的序列，其cDNA具有同源性，以非活性形式分泌，通过蛋白水解作用激活，可被一些特殊的TIMPs和乙烯二胺四醋酸(ethylene diaminete tracetic acid，EDTA)所抑制[8] 。MMPs有一些共同的生化特点:a)催化机制依赖于活化中心的锌离子;b)蛋白酶均以无活性的酶原形式分泌;c)酶原可被蛋白酶激活因子或有机汞制剂激活;d)激活过程伴随分子量的减少;e)不同细胞来源的MMPs有很高的同源性;f)激活后的酶可裂解一种或多种ECM成分;g)酶的活性可被MMPs的天然抑制剂TIMPs抑制;h)多数MMPs基因转录受到内源性生长因子和细胞因子调节，如白细胞介素(interleukin，IL)-1和IL-6、肿瘤坏死因子(tumor necrosing factor，TNF)-α和IFN-γ以及骨形态发生蛋白(bone morphogenetic protein，BMP)等。
根据表达的部位不同，MMPs分为胞浆型和膜型两大类，前者分布在胞浆中，后者表达在细胞膜上，胞浆型MMps有胶原酶、基质溶解酶、明胶酶;膜型MMPs即膜蛋白酶[9] 。胶原酶中MMP-1、8、13具有高度同源性，MMP-1(胶原酶-1/成纤维细胞胶原酶)分布广泛，主要由成纤维细胞分泌，主要降解Ⅲ型胶原。MMP-8主要来源于多形核中性粒细胞，主要降解Ⅰ型胶原。MMP-13主要来源于软骨细胞，主要降解Ⅱ型胶原。这三种胶原酶都在胶原分子α链的Gly-ile/leu键处降解胶原，产生3/4和1/4原长的片段。这些片段易被其他MMPs如明胶酶降解，故为降解胶原的关键酶[10] 。它们还能特异性地降解软骨内的Ⅵ、Ⅸ、Ⅹ、Ⅺ型胶原，软骨内的糖胺聚糖也可被胶原酶裂解。明胶酶(gelatinases)也称Ⅸ型胶原酶，包括MMP-2(明胶酶A)[11] 、MMP-9(明胶酶B)[12] ，主要来源于多形核细胞、单核巨噬细胞、T细胞、软骨细胞、转移性肿瘤细胞。MMP-2主要作用于Ⅳ、Ⅴ、Ⅶ、Ⅹ、Ⅺ型胶原，以及纤维结合蛋白、弹性蛋白和蛋白多糖，所以能够有效地分解明胶，降解胶原溶解的初级产物。基质溶解酶包括MMP-3、10、11，基质溶解酶比胶原酶的作用底物范围广，其 作用底物主要是基质中蛋白多糖和糖蛋白，如纤维粘连蛋白、层粘连蛋白和明胶，它们还能降解Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ、Ⅵ型胶原，MMP-3还可降解Ⅱ型胶原的非螺旋区。MMP-3、7还能降解软骨中蛋白多糖的核心蛋白，如可裂解糖胺聚糖分子的Asn341-Phe342部位，并能激活其他MMPs，故为基质降解的主要酶类。最近又确认了六种MMPs:MMP-12、19和四种膜蛋白酶类。MMPs可以用许多方法检测如免疫组化技术、酶联免疫吸附法、明胶酶谱学、RT-PCR分析及同位素标记胶原底物降解分析法等。
MMPs在许多生物过程中发挥重要作用，参与正常或病理条件下的组织重塑。ECM的完整性取决于其合成和降解之间的平衡，平衡的破坏将导致病理过程。MMPs与许多结缔组织疾病有关，如牙周病、肝脏纤维化、骨关节炎和类风湿关节炎等。此外在恶性肿瘤的侵袭转移过程中也起着关键性作用[13] 。
3 金属蛋白酶组织抑制剂家族
TIMPs是近年来发现的能特异性抑制MMPs活性的一组多功能因子家族。TIMPs家族是一个多基因家族的编码蛋白，可与MMps的酶原和其活化形式相结合，常常由分泌金属蛋白酶的同一细胞所合成。TIMPs家族由4个成员组成，依其被发现的先后顺序分别为TIMP-1[14] 、2、3、4，其中TIMP-1、2、4为可溶性分泌蛋白，TIMP-3是结合ECM的非可溶性蛋白。TIMP-1分子量为28.5KDa的糖蛋白，含有184个氨基酸和6个分子间二硫键，可与活化的间质胶原酶、活化的基质溶解素和MMP-3形成1∶1复合体[15] 。TIMP-2分子量为21KDa的非糖蛋白，有194个氨基酸残基，其氨基酸序列有65.6%与TIMP-1同源，37%完全相同，其中12个半胱氨酸残基及4个色氨酸中的3个位置是保守的，TIMP-2可以1∶1非共价键形式与活化的MMP-2形成复合物，有效地抑制MMP-2的胶原分解活性及明胶活性，与TIMP-1不同的是TIMP-2既能结合无活性的MMP-2酶原，又能结合激活状态下的MMP-2，而且可以终止MMPs家族中所有成员的水解活性。TIMP-3分子量为21KDa的TIMP家族新成员，其氨基酸序列与TIMP-1、TIMP-2的同源性分别为28%、42%[16] ，它只存在于ECM中，可以阻碍转化
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